Белки плазмы крови. функции основных фракций. Белки плазмы крови: физиологическая роль, основные фракции Давление которое создают белки плазмы крови называется

Лекция №4

Питання для закріплення та перевірки знань

1. Поясність задачі та проблеми, що стоять перед об’єктом ПЗФ щодо створення рекреаційної діяльності на своїх територіях.

2. Які види екотуризму є пріоритетними для об’єктів ПЗФ.

3. Дайте характеристику засадам організації і розмежування функцій національних і природних парків світу.

Физиологическая роль БПК. Классификация. Физико-химические свойства глобулинов. Основные белки глобулиновой фракции.
Диспротеинемии, причины их возникновения.
Электрофореграмма. Методика проведения электрофореза белков плазмы крови. Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм крови.

Кровь – жидкая внутренняя среда организма. Общий объем крови взрослого человека 5-6 литров. Кровь состоит из жидкой части – плазмы (55%) и форменных элементов (эритроциты, лейкоциты, тромбоциты).

Выполняет функции:

Транспортную (транспорт химических веществ);

Дыхательную (гемоглобин эритроцитов);

Трофическую (всасывание переваренных веществ);

Выделительная (вывод конечных продуктов обмена);

Регулирует обмен веществ (доставка сигнальных молекул к органам мишеням);

Защитная (иммунное реагирование);

Поддерживает кислотно-щелочной и водный баланс организма (рН 7,36- 7,4);

Терморегуляторная функция (постоянство температуры);

Плазма крови – это водная транспортная фаза для питательных веществ и продуктов метаболизма.

Состав плазмы

1. Растворимые вещества (органические и неорганические) плазмы 10%;

2. Белки плазмы 7%;

3. Неорганические соли – 0,9%

4. Небелковые органические соединения – около 2%

Белки плазмы

Общее количество белков в плазме крови составляет 7-8%. Общее количество белков в плазме составляет 60-85 г/л. С возрастом количество белков в плазме крови человека уменьшается до 65-67 г/л. В сыворотке крови 0,18-0,37 г/л.

Белки плазмы могут быть подразделены на две фракции , отличающиеся по своим физико-химическим свойствам:

Ø сывороточные альбумины

Ø сывороточные глобулины

Методом электрофореза белки плазмы крови можно разделить на 5 фракций:

Альбумины 55-65%

α 1 – глобулины 2-4%

α 2 – глобулины 6-12%;

β- глобулины 8-12%

γ-глобулины 12-22%

Методом иммуноэлектрофореза можно разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций.

Физиологическая роль БПК – общее содержание белков плазмы определяет коллоидно-осмотическое, или онкотическое, давление плазмы. Обладая свойством кислоты и основания, белки плазмы способны выявлять буферные свойства при поступлении в кровь кислот и оснований. Белки плазмы крови принимают непосредственное участие в белковом обмене всего организма. Белки плазмы интенсивно образуются и, очевидно, столь же быстро потребляются. Наряду с некоторыми другими факторами, белки плазмы крови играют существенную защитную роль при внедрении в организм инфекционного начала. Невосприимчивость организма к инфекционным заболеваниям (иммунитет), в особенности приобретаемая в результате перенесенной болезни или проведенных прививок, в ряде случаев зависит от образования особых защитных или иммунных тел белковой природы, поступающих в плазму крови. Во всех случаях, когда в организм попадает чужеродный белок (антиген), в организме образуются так называемые антитела - вещества тоже белковой природы. Местом образования их является ретикуло-эндотелиальная и лимфоидная ткань. В одних случаях эти вещества обезвреживают ядовитые вещества (токсины), выделяемые микроорганизмами (антитоксины). В других случаях в сыворотке крови образуются вещества, или склеивающие микробы (агглютинины), или растворяющие их (л и з и н ы), или осаждающие чужеродные для организма белки (и р е ц и п и т и н ы).

Сывороточные альбумины являются белками, имеющими частицы почти шарообразной формы с небольшим молекулярным весом 68 000. Около 40% альбуминов находится в крови, остальное 60% – в межклеточной жидкости. Эти белки хорошо растворимы в воде и не выпадают в осадок даже в том случае, если путем диализа или электродиализа из раствора целиком удаляются электролиты. При прибавлении электролитов альбумины высаливаются с трудом. Альбумины не осаждаются при половинном насыщении сернокислым аммонием, только при полном насыщении. Содержание альбуминов в плазме крови человека составляет 4-5%. Альбумины удерживают в растворенном состоянии некоторые липоиды и тем самым способствуют их переносу кровью. Они создают 80% онкотического давления плазмы крови. Осуществляют питательную функцию, являются резервом аминокислот для синтеза белков, транспортируют холестерин, жирные кислоты, билирубин, соли желчных кислот, тяжелых металлов, лекарственных препаратов (антибиотиков, сульфаниламидов, барбитуратов, сердечных гликозидов), катионы Са2+, Си 2+, Zn2+, прогестерон, тироксин, трийодтиронин Синтезируются в печени. Нормальное содержание – 37-55 г/л сыворотки крови. Снижение содержания наблюдается при нефротическим синдроме, заболеваниях печени, связанных с нарушением её белоксинтезирующей функции (цирроз), ожоги, сепсис.

Сывороточные глобулины представляют группу белков с меньшей степенью дисперсности и с неодинаковым молекулярным весом. Молекулярный вес их большой около 100 000. В совершенно чистой воде глобулины нерастворимы. Поэтому при диализе они выпадают в осадок. Глобулины высаливаются уже при половинном насыщении сернокислым аммонием. Количество глобулинов в плазме крови человека составляет примерно 2.5%. Синтезируются в печени, костном мозге, селезенке, лимфатических узлах.

Состав белков в организме очень обширен и разнообразен. На сегодняшний день ученым удалось определить и идентифицировать более ста единиц. Причем большая их часть выделена в чистом виде и хорошо изучена. Простые белки крови, в состав которых входят альбумины, глобулины и фибриноген представлены в большом объеме, тогда как сложные – в маленьком количестве.

Белковые соединений

В зависимости от аминокислотного состава и физико-химических параметров выделяют белковые фракции, которые обладают специфическими характеристиками.

Чтобы повысить точность разделения на фракции, эту операцию рекомендуется проводить в электрическом поле при электрофорезе. Данная методика основывается на перемещении белковых молекул при воздействии электрического импульса с разной скоростью.

Термины: Электрофорез – это явление перемещения частиц, содержащихся в белковых расворах (крови в данном случае) под влиянием внешнего электрического поля.

Таблица норм фракций белка

Альбумины – самая большая фракция, которая способна удерживать воду, и на ее долю приходится около 85 % коллоидно-осмотического давления плазмы крови.

Снижение уровня альбуминов называется гипоальбуминемией. Причины такого рода патологии связаны с нехваткой белка в организме, проблемами с его синтезом, в том числе если человек соблюдает безбелковую диету. При этом отмечается понижение онкотического давления, следствием чего становится сильная отечность. Гидрофильность альбуминов значительно снижается по причине наличия в крови психотропных, наркотических, отравляющих веществ и алкоголя.

Глобулины делятся на два вида: альфа-1-глобулины и альфа-2-глобулины. Повышенная концентрация альфа-глобулинов обязательно сопровождает воспалительный процесс в организме, в том числе стрессовые ситуации, ожоги, травмы. Эти белковые компоненты позволяют определить, насколько интенсивно протекает воспалительное поражение организма. Они считаются белками острой фазы заболевания. Когда увеличивается концентрация альфа-2-глобулинов, чаще всего это свидетельствует о протекании гнойного процесса.

Белки плазмы крови и их функции

Функции белков плазмы крови следующие:

Питательная.

В организме человека около трех литров крови. При этом одну шестую часть объема занимают белки. Этого хватает для реализации нормальной жизнедеятельности. Чаще всего клетки организма захватывают не столько белки, сколько аминокислоты (альбумины – их главный резерв). Хотя есть единицы, которые способны выполнять захват плазменного белка и расщеплять его посредством специальных ферментов. Далее высвободившееся количество аминокислот блуждает по кровотоку, где остальные клетки могут их использовать, чтобы в дальнейшем создавать новые белковые элементы.

Функции белка

Транспортная.

Некоторые молекулы при транспортировке их по кишечнику к месту назначения налаживают взаимосвязь со специфическими плазменными белковыми соединениями (гормоны, липиды, жирные кислоты и др.).

Обеспечение коллоидно-осмотического давления

В виду того, что молекулярный объем белков невелик, говорить об их существенной роли для онкотического давления не стоит. Но если учесть то, что именно белковые вещества создают коллоидно-осмотическое давление, выполняя важную задачу в перераспределении воды между плазмой и межклеточной жидкостью, ситуация меняется кардинально.

Капиллярные элементы легко пропускают некрупные молекулы, поэтому их количество и создаваемое ими давление идентично в плазме и в межклеточной жидкости. Габаритным молекулам нужно потратить больше усилий, чтобы проникнуть внутрь клетки. Для альбумина это время составляет около пятнадцати часов. Более того, белковые соединения способны захватываться клетками и транспортироваться посредством лимфы крови. В связи с чем плазма и межклеточная жидкость устанавливают некий градиент их количества, что обязательно обуславливается различием в коллоидно-осмотическом давлении.

И если концентрация белковых элементов, содержащихся в плазме, меняется, может произойти нарушение нормального обмена веществ в организме и перераспределение воды между кровью и межклеточной жидкостью.

Буферная.

Благодаря тому, что белки плазмы крови способны участвовать в различных процессах, вступая в связь с кислотами и щелочами, они играют важнейшую роль в поддержании нормального уровня pН.

Предупреждение кровопотерь.

Белки обеспечивают работу свертывающей и противосвертывающей системы крови, рассасывание сгустков. Наша физиология установлена так, что свертываемость крови позволяет препятствовать кровотечению, частично обуславливаясь присутствием фибриногена. При этом свертывание представлено некоторой цепной реакцией. А без определенных ферментов и целой фракции белков плазмы здесь не обойтись. В завершение этого процесса фибриноген превращается в фибрин, образовывая сгусток. Он становится преградой для дальнейшего кровотечения.

Защитная функция белкового компонента плазмы.

Благодаря иммуноглобулинам в плазме происходит нахождение и распознавание чужеродных антител, в том числе их дальнейшее уничтожение. Белковая фракция комплемента реализует удаление антигена. Фракция ингибиторов ферментов позволяет создать новые активные ферменты, воссоединяясь с ними. Примером тому становится защита тканей легкого при гидролизе.

Фракции белков

Белковые соединения крови, в зависимости от своего состава, подразделяются на простые и сложные. Примером первой фракции являются альбумины, а второй – липопротеины, металлопротеины и гликопротеины. Рассмотрим же основные из них:

Альбумины – индивидуальные белки плазмы крови, синтез которых происходит в печени. Обновляются эти элементы стремительно. Буквально за двадцать четыре часа синтезируется и распадается около 15 грамм альбумина. Если рассматривать функциональное назначение данной фракции, то ее задачи различны. В первую очередь это поддержка онкотического давления, создание резерва аминокислот, транспортировка полезных веществ к месту назначения (органам и тканям), особенно тех, что не растворяются в воде.

Альбумины

Альфа-1-глобулины – физиологические полезные белки плазмы крови, отличающиеся гидрофильностью и невысокой молекулярной массой. Как только происходит сбой в работе почек, они выводятся вместе с мочой, при этом не создавая какого-либо влияния на онкотическое давление. Белки плазмы крови из фракции глобулинов доставляют липиды в место назначения, помогают крови нормально свертываться, в том числе угнетают определенные ферменты, неблаготворно влияющие на организм;

Альфа – 1 – глобулины и их функциональное назначение

Альфа-2-глобулины стоит отнести к разряду высокомолекулярных белков. Их синтез происходит в печени. Эта фракция включает регуляторные вещества: а-макроглобулины, без участия которых невозможно протекание любого инфекционного или воспалительного процесса; гаптоглобулины – соединяясь с молекулами глобулина не дают выводиться железу из организма; церулоплазмины – задерживают медь в тканях.

Альфа-2-глобулины и их задачи

Бета-глобулины синтезируются в печени. При этом они участвуют в процессе свертываемости крови. Данная фракция включает липопротеины невысокой плотности; трансферрин, который позволяет доставить железо в место назначения; вещества системы комплемента, которые позволяют иммунной системе функционировать должным образом; бета-липоротеиды, траснпортирующие молекулы протеина.
Гамма-глобулины синтезируются посредством В-лимфоцитов. Эти белки крови биохимия изучает крайне подробно. Ведь данная фракция содержит иммуноглобулины, а они защищают наш организм от инфекции и внешних опасностей.

Гамма-глобулины

Глобулины слабо растворяются в воде и составляют почти 50% от всей массы белков крови. Нарушения их соотношения сигнализируют о заболеваниях и патологических состояниях. При этом меняется и структура белков. Подробнее об этом можно узнать в разделе медицины под названием патофизиология. Определить такие нарушения можно после проведения биохимического анализа крови. Результаты такого рода исследования и динамическая их характеристика по совокупности позволят точно сказать, насколько долго протекает болезнь, и эффективно ли ее лечение.

Почему меняется соотношение белковых составов сыворотки крови?

Белки плазмы крови подробно изучает биохимия, но изменение их концентрации тоже касается биологических процессов. Именно об этом далее и пойдет речь.

Любые изменения в концентрации белковых элементов фракций в плазме свидетельствуют о том, что в организме произошел сбой. Могут проявляться признаки инфекционного и вирусного процесса. Синтез большого количества а-1-глобулинов – это сигнал того, что в организме протекает воспаление, есть опухолевые образования, произошло хирургическое вмешательство или нарушена функция печени. Однако женщины в положении на третьем триместре могут показать такие же результаты анализа.

С увеличением объема соединений альфа-2-глобулинов связаны ожоги, воспаления, диффузные изменения соединительной ткани.

Если увеличилось число гамма-глобулинов, значит, произошел хронический сбой в функционировании печени, любого рода инфицирование, развился ревматизм или же красная волчанка. Высокая концентрация фракции бета-глобулинов говорит о гиперлипопротеинемии, нехватке железа, желтухе или нефротическом синдроме. Возможная – физиологическая причина беременность.

Важно! Кроме патологий, вызывать изменение соотношения белковых компонентов фракций могут и лекарственные средства.

Белки плазмы участвуют в разнообразных жизненно важных процессах в организме человека. С помощью этих небольших элементов в клетки, органы и ткани поступает необходимое количество питательных веществ, обеспечивается нормальная свертываемость крови. Концентрация определенных фракций изменяется под влиянием инфекций и в результате нарушения работы внутренних органов. Чтобы определить соотношение белков, обязательно проводится биохимический анализ крови крови.

Характеристика белков плазмы крови для новорожденных

При рождении у ребенка концентрация белковых соединений в сыворотке крови существенно ниже, если сравнивать с параметрами взрослого человека. К окончанию первого месяца от рождения это значение падает до минимальной отметки, а еще через два месяца нормализуется до объема взрослого человека.

В течение первых недель жизни у новорожденного количество глобулинов низкое. Тогда как после месяца и до одного года концентрация таких белков может даже превышать показания взрослого.

Что касается фибриногена, то к окончанию первого месяца после рождения параметры данного белка нормализуются.

Повышение и понижение общего объема белка

Общий объем белка в плазме может повышаться (гиперпротеинемия) или понижаться (гипопротеинемия).

Главные причины нехватки белка:

недостаточное поступление белков и аминокислот в организм;
высокие потери белка (распад);
проблемы с синтезом белков в печени и органах. отвечающих за иммунитет.

Дефицит поступления белка в организм возникает как следствие голодания на протяжении длительного времени, безбелкового диетического питания, нарушения нормального функционировании желудочно-кишечного тракта. Организм может потерять большое количество белка после сильных кровотечений, острых и хронических, вследствие развития злокачественных опухолей.

Как повысить белок в крови

Ярко выраженная гипопротеинемия обязательно присутствует при патологических изменениях в почках и связывается с выводом из них большого количества белковых соединений.

Нарушения синтеза белка встречаются при недостаточности функции печени (цирроз).

Резкое превышение количества белка в плазме развивается после обезвоживания, когда организм теряет существенный объем внутрисосудистой жидкости. К примеру, такое состояние развивается после сильного перегревания тела, ожогов тяжелой степени, кишечных заболеваний (холера, дизентерия).

Вывод

Белки играют важную роль в организме человека, без их участия во множестве процессов ни один орган не смог бы работать. Поскольку белковых веществ существует огромное количество, их выделяют во фракции по функциям и физико-химическому составу. На долю каждой фракции возлагаются определенные задачи, и любое отклонение от количественной нормы таких элементов свидетельствует о развитии патологий. Главное – вовремя проходить медицинское обследование и при недомогании обратиться к врачу. Только своевременное выявление отклонений позволит успешно вылечить заболевание.

Нормы общего белка в крови, расшифровка результатов, причины повышения или снижения данного показателя Расшифровка низкого белка в крови, причины снижения данного показателя, методы диагностики и лечения

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм ), соответствующих различным патологическим состояниям.

Тип протеинограммы	Альбумины	Фракции глобулинов				Примеры заболеваний
Тип протеинограммы	Альбумины	α1	α2	β	γ	Примеры заболеваний
Острые воспаления	↓↓			-		Начальные стадии пневмоний, острые полиартриты, экссудативный туберкулез легких, острые инфекционные заболевания, сепсис, инфаркт миокарда
Хронические воспаления	↓	-		-		Поздние стадии пневмоний, хронический туберкулез легких, хронический эндокардит, холецистит, цистит и пиелит
Нарушения почечного фильтра	↓↓	-			↓	Генуинный, липоидный или амилоидный нефроз, нефрит, нефросклероз, токсикоз беременности, терминальные стадии туберкулеза легких, кахексии
Злокачественные опухоли	↓↓					Метастатические новообразования с различной локализацией первичной опухоли
Гепатиты	↓	-	-			Последствия токсического повреждения печени, гепатиты, гемолитические процессы, лейкемии, злокачественные новообразования кроветворного и лимфатического аппарата, некоторые формы полиартрита, дерматозы
Некроз печени	↓↓	-	↓			Цирроз печени, тяжелые формы индуративного туберкулеза легких, некоторые формы хронического полиартрита и коллагенозов
Механические желтухи	↓	-				Обтурационная желтуха, желтухи, вызванные развитием рака желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы
α 2 -глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓		↓	↓	α 2 -Плазмоцитомы
β-глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓	↓		↓	β 1 -Плазмоцитомы, β 1 -плазмоклеточная лейкемия и макроглобулинемия Вальденштрема
γ-глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓	↓	↓		γ-Плазмоцитомы, макроглобулинемия и некоторые ретикулезы

Питание (на 3 литра плазмы приходится 200 г белка) это достаточный запас питательных веществ.

Транспорт – благодаря наличию гидрофильных и гидрофобных участков, белки способны связываться с молекулами и жироподобными веществами и осуществлять их перенос по руслу крови. Белки плазмы связывают 2 / 3 кальция плазмы.

Онкотическое давление плазмы в большей степени (80 %) зависит от альбуминов (меньшая молекулярная масса, но большее количество в плазме, чем глобулинов). Снижение концентрации альбумина приводит к задержке Н 2 О в межклеточном пространстве (интерстициальный отек).

Буферная функция – поддерживает постоянство рН крови путем связывания Н + или ОН - , благодаря амфотерным свойствам.

Предупреждение кровопотери обусловлено наличием в плазме крови фибриногена. Высокая вязкость растворов фибриногена обусловлена свойством его молекул образовывать сгустки в виде «ниток бус». Цепь реакций гемостаза, в которых участвуют белки плазмы заканчивается превращением растворенного в плазме фибриногена в сеть из молекул фибрина, образующую сгусток (тромб). Молекула фибрина имеет удлиненную форму (соотношение длины/ширины – 17:1).

Свойства и функции отдельных белковых фракций.

Альбумин плазмы на 80 % определяет коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление плазмы. На его долю приходится 60 % общего белка плазмы (35-45 г/л).

Альбумин низкомолекулярное соединение и поэтому хорошо подходит для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью веществ. Альбумин связывает: биллирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, пенициллин, сульфамедин, ртуть.

При воспалительных процессах и поражении печени и почек количество альбумина снижается.

Глобулины.

a 1 – глобулины, иначе их называют – гликопротеинами. 2 / 3 всего количества глюкозы плазмы присутствует в связанной форме в составе гликопротеинов. К субфракции гликопротеинов относится группа углеводосодержащих белков – протеогликанов (мукопротеинов).

a 2 – глобулины – это протеогликан или иначе медьсодержащий белок церулоплазмин, который связывает 90 % всей меди, содержащейся в плазме.

b-глобулин – это белковые переносчики липидов и полисахаридов. Они удерживают в растворе нерастворимые в воде жиры и липиды и обеспечивают тем самым их перенос кровью.

g - глобулины. Это неоднородная группа белков выполняющих защитные и обезвреживающие функции, иначе называемые иммуноглобулинами. Размеры и состав g - глобулинов существенно варьирует. При всех заболеваниях, особенно воспалительных, содержание g - глобулинов в плазме повышается. К g - глобулинам относятся агглютинины крови: Анти-А и Анти-В.

ЭРИТРОЦИТЫ

Самые многочисленные форменные элементы крови – красные кровяные тельца (эритроциты). У мужчин – 4 - 5 млн в 1мкл; у женщин, как правило, не превышает 4,5 млн в 1 мкл. При беременности число эритроцитов может снижаться до 3,5 и даже 3 млн в 1 мкл.

В норме число эритроцитов подвержено незначительным колебаниям.

При различных заболеваниях количество эритроцитов может уменьшаться («эритропения»). Это часто сопутствует малокровию или анемии.

Увеличение числа эритроцитов обозначается как «эритроцитоз».

Эритроциты человека – это безъядерные, плоские клетки, имеющие форму двояковогнутых дисков. Их толщина в области краев – 2мкм.

Поверхность диска в 1,7 раза больше, чем поверхность тела такого же объема, но сферической формы. Следовательно, такая форма обеспечивает транспорт большого количества различных веществ. Такая форма позволяет эритроцитам закрепляться в фибриновой сети при образовании тромба. Но главное преимущество в том, что эта форма обеспечивает прохождение эритроцита через капилляры. При этом эритроцит перекручивается в средней узкой части, содержимое из более широкого конца перетекает к центру, благодаря чему эритроцит входит в узкий капилляр.

Цитоскелет в форме проходящих через клетку трубочек и микрофиламентов в эритроците отсутствует, что придает ему эластичность и деформируемость (необходимые свойства для прохождения через капилляры).

Кривая Прайс-Джонса – это распределение эритроцитов по диаметру. Распределение диаметров эритроцитов в норме соответствуют кривой нормального распределения.

Нормоцит – средняя величина диаметра эритроцита у взрослого человека – 7,5 мкм. (7,5 – 8,3 мкм).

Макроциты – диаметр эритроцита от 8 до 12мкм. Макроцитоз наблюдается при сдвигах кривой вправо.

Микроциты – диаметр эритроцитов менее 6 мкм - сдвиг кривой влево. Обнаруживаются карликовые эритроциты с укороченным сроком жизни.

Пологая форма кривой Прайс-Джонса указывает на увеличение числа как микроцитов, так и макроцитов. Это явление называется анизоцитозом .

Эритроциты обладают обратимой деформацией, то есть обладают пластичностью.

По мере старения, пластичность эритроцитов уменьшается.

Наиболее известные патологически измененные формы эритроцитов – это сфероциты (эритроциты круглой формы) и серповидные эритроциты (СКА).

Пойкилоцитоз – состояние, при котором встречаются эритроциты разной необычной формы.

Функции эритроцитов: транспортная, защитная, регуляторная.

Транспортная функция: транспортируют О 2 и СО 2 , аминокислоты, полипептиды, белки, углеводы, ферменты, гормоны, жиры, холестерин, БАВ, микроэлементы и т.д..

Защитная функция: играют определенную роль в специфическом и неспецифическом иммунитете, принимают участие в сосудисто-тромбоцитарном гемостазе, свертывании крови и фибринолизе.

Регуляторная функция: благодаря гемоглобину регулируют рН крови, ионный состав плазмы и водный обмен.

Проникая в артериальный конец капилляра, эритроцит отдает воду и растворенный в ней О 2 и уменьшается в объеме, а переходя в венозный конец капилляра, забирает воду, СО 2 и продукты обмена, поступающие из тканей и увеличивается в объеме.

Помогают поддерживать относительное постоянство плазмы крови. Например, если в плазме увеличивается концентрация белков, эритроциты их активно адсорбируют. Если содержание белков в плазме уменьшается, эритроциты отдают их в плазму.

Эритроциты являются регуляторами эритропоэза, т.к. в них содержатся эритропоэтические факторы, которые при разрушении эритроцитов поступают в костный мозг и способствуют образованию эритроцитов.

Эритропоэз – это процесс образования эритроцитов.

Эритроциты образуются в кроветворных тканях:

В желточном мешке у эмбриона

В печени и селезенке у плода

В красном костном мозгу плоских костей у взрослого человека.

Общими предшественниками всех клеток крови являются плюрипотентные (полипотентные) стволовые клетки, которые содержатся во всех кроветворных органах.

На следующем этапе эритропоэза формируются коммитированные предшественники, из которых уже может развиваться только один тип клеток крови: эритроциты, моноциты, гранулоциты, тромбоциты или лимфоциты.

Столовая клетка → Базофильный проэритрбласт → Эритробласт (макробласт) → Нормобласт → Ретикулоциты II, III, IV → Эритроциты.

Безъядерные юные эритроциты выходят из костного мозга в виде так называемых ретикулоцитов. В отличие от эритроцитов ретикулоциты сохраняют элементы клеточных структур. Количество ретикулоцитов, является важной информацией о состоянии эритропоэза. В норме количество ретикулоцитов 0,5 – 2 % от общего числа эритроцитов крови. При ускорении эритропоэза количество ретикулоцитов возрастает, а при замедлении эритропоэза – уменьшается. При усиленном разрушении эритроцитов число ретикулоцитов может превышать 50 %. Превращение ретикулоцита в молодой эритроцит (нормоцит) осуществляется за 35-45 часов.

Созревшие эритроциты циркулируют в крови в течение 80-120 дней, после чего фагоцитируются преимущественно клетками ретикулоэндотелиальной системы костного мозга, макрофагами («эритрофагоцитоз»). Образующиеся при этом продукты разрушения и в первую очередь железо используются для построения новых эритроцитов. Касл ввел понятие «эритрон» для обозначения всей массы эритроцитов в циркулирующей крови, в кровяных депо и костном мозге.

Любая ткань организма также способна разрушать красные кровяные тельца (исчезновение «синяков»).

Каждые 24 часа обновляется примерно 0,8 % от общего числа эритроцитов (25 · 10 12 шт). За 1 мин образуется 60 · 10 6 эритроцитов.

Скорость эритропоэза возрастает в несколько раз

При кровопотерях

При снижении парциального давления О 2

При действии веществ ускоряющих эритропоэз – эритропоэтинов.

Место синтеза эритропоэтинов – почки, печень, снлезенка, костный мозг. Эритропоэтины стимулирует дифференцировку и ускоряет размножение предшественников эритроцитов в костном мозгу.

Действие эритропоэтина усиливаются: андрогенами, тироксином, гормонами роста.

Андрогены усиливают эритропоэз, а эстрогены тормозят эритропоэз.

Осмотические свойства эритроцитов.

При помещении эритроцитов в гипотонический раствор развивается ГЕМОЛИЗ – это разрыв оболочки эритроцитов и выход гемоглобина в плазму, благодаря чему кровь приобретает лаковый цвет. Минимальная граница гемолиза для здоровых людей соответствует раствору содержащему 0,42 - 0,48 % NaCl. Максимальная граница стойкости составляет 0,28 - 0,34 % NaCl.

Причинами гемолиза также могут быть химические агенты (хлороформ, эфир и т.д.), яды некоторых змей (биологический гемолиз), воздействия низких и высоких температур (термический гемолиз), несовместимость переливаемой крови (иммунный гемолиз), механические воздействия.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ).

Кровь предоставляет суспензию или взвесь эритроцитов. Взвесь эритроцитов в плазме поддерживается гидрофильной природой их поверхности, а также отрицательным зарядом, благодаря чему они отталкиваются друг от друга. С уменьшением отрицательные эритроциты сталкиваются друг с другом, образую так называемые «монетные столбики».

Фарреус – поместив кровь в пробирку, предварительно добавив цитрат Na, (который препятствует свертыванию крови) обнаружил, что кровь разделяется на два слоя. Нижний слой представляет собой форменные элементы.

Основные причины, влияющие на скорость оседания эритроцитов:

Величина отрицательного заряда на поверхности эритроцитов

Величина положительного заряда белков плазмы и их свойства

Инфекционные, воспалительные и онкологические заболевания.

Величина СОЭ в большей степени зависит от свойств плазмы, чем от свойств эритроцитов. Пример, если нормальные эритроциты мужчин поместить в плазму крови беременной женщины, то эритроциты мужчин будут оседать с такой же скоростью как и у женщин при беременности.

СОЭ – у новорожденных – 1-2 мм/ч; у мужчин – 6-12 мм/ч; у женщин – 8-15 мм/ч; у пожилых людей – 15-20 мм/ч.

СОЭ увеличивается при увеличении концентрации фибриногена, например во время беременности; при воспалительных, инфекционных и онкологических заболеваниях; а также при уменьшении числа эритроцитов. Уменьшение СОЭ у детей старше 1 года считается неблагоприятным признаком.

Гемоглобин и его соединения .

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе гемоглобина. Его молекулярная масса 68800. Гемоглобин состоит из белковой части (глобин) и железосодержащих частей (гем) 1: 4 (на одну молекулу глобина приходится 4 молекулы гема).

Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe 2+ , способный присоединять О 2 .

Структура белковой части гемоглобина неодинакова, т.е. белковую часть гемоглобина можно разделить на ряд фракций: А фракция - 95-98 % для взрослого человека; А 2 фракция – 2-3 %; F фракция – 1-2 %.

Фракция F – это фетальный гемоглобин, который содержится у плода. Фетальный гемоглобин имеет большее сродство к О 2 чем гемоглобин А. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70-90 %. Это позволяет тканям плода не испытывать гипоксии при относительно низком напряжении О 2 .

Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с О 2 , СО 2 и СО:

гемоглобин с О 2 (придает светло красный цвет крови) – называется оксигемоглобином (HHbO 2);

гемоглобин отдавший О 2 называется восстановленным или редуцированным (HHb);

гемоглобин с СО 2 называется карбогемоглобином (HHbCO 2) (темная кровь) 10-20 % всего транспортируемых кровью СО 2 ;

гемоглобин с СО образует прочную связь карбоксигемоглобин (HhbCO), сродство гемоглобина к СО выше, чем к О 2 .

Скорость распада карбоксигемоглобина возрастает при вдыхании чистого О 2 .

Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, перекись водорода) изменяют заряд Fe 2+ до Fe 3+ - возникает окисленный гемоглобин МЕТГЕМОГЛОБИН, прочное соединение с О 2 ; нарушается транспорт О 2 , что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и летальному исходу.

В случае разрушения эритроцитов из освобождающегося гемоглобина образуется билирубин, являющийся одной из составных частей желчи.

Цветовой показатель (фарб индекс Fi).

Относительная величина, характеризующая насыщение в среднем 1 эритроцита гемоглобином. За 100 % гемоглобина принимают величину равную 166,7 г/л, а за 100 % эритроцитов – 5*10 12 . Если у человека содержание и гемоглобина и эритроцитов 100 %, то цветовой показатель равен 1.

Вычисляется по формуле: ЦП = Нв (г/л) * 3 / (три первых цифры от числа эритроцитов).

В норме от 0,85 до 1,15 (нормохромные эритроциты). Если меньше 0,85 – гипохромные эритроциты. Если больше 1,15 – гиперхромные. В этом случае объем эритроцита увеличивается, что позволяет ему содержать большую концентрацию гемоглобина. Создается ложное впечатление, что эритроциты перенасыщены гемоглобином.

Гипо- и гиперхромия встречаются при анемиях.

Анемии .

Анемия (бескровие) – снижение способности переносить кислород, связанное либо с уменьшением числа эритроцитов, либо с уменьшением содержания в эритроцитах гемоглобина, либо и то, и другое.

Железодифицитная анемия возникает при недостатке железа в пище (у детей), при нарушениях всасывания железа в пищеварительном тракте, при хронической кровопотере (язвенная болезнь, опухоли, колиты, глистные инвазии и т.д.). В крови образуются мелкие эритроциты с пониженным содержанием гемоглобина.

Мегабластическая анемия - наличие в крови и костном мозгу увеличенных эритроцитов (мегалоцитов) и незрелых предшественников мегалоцитов (мегабластов). Возникает при недостатке веществ, способствующих созреванию эритроцитов (витамин В 12), т.е. при замедленном созревании эритроцитов.

Гемолитическая анемия – связана с повышенной хрупкостью эритроцитов, что ведет к возрастанию гемолиза. Причина – врожденные формы сфероцитоза, серповидноклеточной анемии и талассемии. К этой же категории относятся анемии, возникающие при малярии, при резус-несовместимости.

Апластическая анемия и панцитопения – это угнетение костномозгового кроветворения. Подавляется эритропоэз. Причина – наследственная форма и/или поражение костного мозга ионизирующими излучениями.

6.3. ЛЕЙКОЦИТЫ

Белые кровяные тельца (лейкоциты), представляют собой образования различной формы и величины. Их делятся на две большие группы:

зернистые (гранулоциты): нейтрофилы, эозинофилы, базофилы

незернистые (агранулоциты): лимфоциты, моноциты.

Гранулоциты получили наименование от их способности окрашиваться красками: эозинофилы окрашиваются эозином (кислая краска), базофилы – гематоксилином (щелочная краска), а нейтрофилы – и той, и другой.

В норме количество лейкоцитов у взрослых людей колеблется от 4,5 до 8,5 тыс. в 1 мм 3 . Увеличенное количество лейкоцитов называется – лейкоцитозом . Уменьшенное – лейкопенией .

Лейкопении встречаются только при патологии. Особенно тяжелые в случае поражения костного мозга (острые лейкозы, лучевая болезнь). При этом не только уменьшается количество лейкоцитов, но и изменяется их функциональная активность. Наблюдаются нарушения в специфической и неспецифической защите, попутные заболевания (часто инфекционного характера).

Лейкоцитозы могут быть физиологические и патологические. Физиологические лейкоцитозы: пищевой; миогенный; эмоциональный; при беременности.

Пищевой лейкоцитоз. Возникает после приема пищи (увеличение на 1-3 тыс. в 1 мкл), редко выходит за границы физиологической нормы. Большое количество лейкоцитов скапливается в подслизистой основе тонкой кишки. Здесь они осуществляют защитную функцию, препятствуют попаданию чужеродных агентов в кровь и лимфу.

Носит перераспределительный характер. Обеспечивается поступлением лейкоцитов в кровоток из депо крови.

Миогенный лейкоцитоз. Наблюдается после выполнения тяжелой мышечной работы. Число лейкоцитов может возрастать в 3-5 раз. Лейкоциты скапливаются в мышцах. Носит как перераспределительный, так и истинный характер, т.к. при этом лейкоцитозе происходит усиление костномозгового кроветворения.

Эмоциональный лейкоцитоз (как и при болевом раздражении) носит перераспределительный характер. Редко достигает высоких показателей.

Лейкоцитоз при беременности. Скапливаются в подслизистой основе матки. Этот лейкоцитоз в основном носит местный характер. Этот лейкоцитоз предупреждает попадание инфекций и стимулирует сократительную функцию матки.

Лейкоцитарная формула (лейкограмма).

В крови могут встречаться зрелые и юные формы лейкоцитов. В норме их легче всего обнаружить у самой многочисленной группы, т.е. у нейтрофилов. Юные нейтрофилы (миелоциты) имеют довольно крупное бобовидное ядро. Палочкоядерные – ядро, не разделенное на отдельные сегменты. Зрелые, или сегментоядерные, имеют ядро, разделенное на 2-3 сегмента. Чем больше сегментов, тем старше нейтрофил.

Увеличение количества юных и палочкоядерных нейтрофилов свидетельствует об омоложении крови – это сдвиг лейкоцитарной формулы влево (лейкоз, белокровие, инфекции, воспаления). Снижение количества этих клеток свидетельствует о старении крови – это сдвиг лейкоцитарной формулы вправо.

Нейтрофилы.

Созревают в костном мозге, задерживаются в нем на 3-5 дней, составляя костномозговой резерв гранулоцитов. В сосудистое русло попадают благодаря амебоидному движению и выделению протеолитических ферментов, способных растворять белки костного мозга и капилляров.

В циркулирующей крови нейтрофилы живут от 8 часов до 2 суток. Условно делятся на: 1) свободно циркулирующие; и 2) занимающие краевое положение в сосудах. Между этими группами динамическое равновесие и постоянный обмен. Т.о. в сосудистом русле примерно в 2 раза больше нейтрофилов, чем определяется в вытекающей крови.

Предполагается, что разрушение нейтрофилов происходит за пределами сосудистого русла. Все лейкоциты уходят в ткани, где и погибают. Обладают фагоцитарной функцией. Поглощают бактерии и продукты разрушения тканей.

В 1968 г. был открыт цитотоксический эффект, или киллинг. В присутствии IgG и при наличии комплемента, подходят к клетке мишени, но не фагоцитируют, а повреждают на расстоянии, за счет выделения активных форм кислорода – пероксида водорода, гипохлорной кислоты и др.

Выделяют продукты, усиливающие митотическую активность клеток, ускоряющие процессы репарации, стимулирующие гемопоэз и растворение фибринового сгустка.

В клинической практике необходимо исследовать не только количество, но и функциональную активность нейтрофилов. Гипофункция нейтрофилов – вариант иммунодефицита. Проявляется в снижении миграционной способности и бактерицидной активности нейтрофилов.

Базофилы.

В крови базофилов мало (40-60 в 1 мкл), однако в различных тканях, в том числе в сосудистой стенке, содержатся «тканевые базофилы» или тучные клетки.

Поглощение, синтез, накопление и выделение БАВ.

Гистамин – усиливает тканевую проницаемость, расширяет кровеносные сосуды, усиливает гемокоагуляцию, в высоких концентрациях вызывает воспаление.

Гепарин – антагонист гистамина. Антикоагулянт (препятствует свертыванию крови). Ингибирует фибринолиз (разрушение фибрина), многие лизосомальные ферменты, гистаминазу (разрушающую гистамин).

Гиалуроновая кислота (влияет на проницаемость сосудистой стенки).

Фактор активации тромбоцитов.

Тромбоксаны (способствуют агрегации тромбоцитов).

Производные арахидоновой кислоты - важная роль при аллергических реакциях (бронхиальная астма, крапивница, лекарственная болезнь).

Количество базофилов возрастает при лейкозах, стрессовых ситуациях и слегка при воспалении.

В связи с выделением различных форм базофилов и выявлением в них разнообразных БАВ – существуют синонимы – гепариноцит, гистаминоцит, лаброцит и т.д.

Антагонистами базофилов являются эозинофилы и макрофаги.

Эозинофилы.

Длительность пребывания эозинофилов в кровотоке не превышает нескольких часов, после чего они проникают в ткани, где и разрушаются.

В тканях эозинофилы скапливаются в тех органах, где содержится гистамин – в слизистой оболочке и подслизистой основе желудка, тонкой кишки, в легких. Эозинофилы захватывают и разрушают гистамин с помощью фермента гистаминазы. Способны также инактивировать гепарин, фагоцитировать гранулы, выделяемые базофилами. С этими свойствами связано участие эозинофилов в уменьшении реакции гиперчувствительности немедленного типа.

Выражена фагоцитарная активность. Особенно интенсивно фагоцитируются кокки.

Чрезвычайно велика роль эозинофилов в борьбе с гельминтами, их яйцами и личинками (противоглистный иммунитет). При контакте активированного эозинофила с личинками происходит его дегрануляция с последующим выделением большого количества белка и ферментов (например, пероксидаз) на поверхность личинки, что приводит к разрушению последней.

Эозинофилы способны связывать антигены, препятствуя их попаданию в сосудистое русло.

В эозинофилах содержатся катионные белки, которые активируют компоненты каллекреин-кининовой системы и влияют на свертывание крови.

При тяжелых инфекциях число эозинофилов снижается. Иногда они вообще не выявляются (анэозинопения).

Моноциты:

Циркулируют в крови до 70 часов, затем мигрируют в ткани, образуя обширное семейство тканевых макрофагов.

Являются чрезвычайно активными фагоцитами, оказывают цитотоксические эффекты. Развит аппарат лизосом, содержащих важные ферменты.

Наружная плазматическая мембрана содержит многочисленные рецепторы, в том числе, позволяющие «узнавать» иммуноглобулины, фрагмент комплемента, медиаторы лимфоцитов – лимфокины. Благодаря этому макрофаги выполняют роль не только в клеточном неспецифическом иммунитете, но и участвуют в регуляции специфического иммунитета. Они распознают антиген, переводят его в иммуногенную форму, образуют биологически активные соединения – монокины, действующие на лимфоциты.

Лимфоциты.

Как и другие лейкоциты, лимфоциты образуются в костном мозге, затем поступают в сосудистое русло. Часть лимфоцитов получает «специализацию» в вилочковой железе где превращаются в Т–лимфоциты (тимус-зависимые).

Другая популяция – В-лимфоциты (bursa – у птиц). У человека и млекопитающих их формирование происходит в костном мозге, или в системе лимфоидно-эпителиальных образований, расположенных по ходу тонкой кишки (лимфоидные или пейеровы бляшки).

Т-лимфоциты:

Т–киллеры (убийцы) - осуществляют лизис (уничтожение) клеток-мишеней.

Т–хелперы (помощники) – усиливают клеточный иммунитет.

Т-Т – хелперы – усиливают клеточный иммунитет.

Т-В – хелперы - усиливают гуморальный иммунитет.

Т-амплифайеры – усиливают функциональную активность лимфоцитов.

Т-супрессоры – препятствуют иммунному ответу.

Т-Т-супрессоры – подавляют клеточный иммунитет.

Т-В-супрессоры – подавляют гуморальный иммунитет.

Т – контрсупрессоры – препятствуют действию Т-супрессоров и тем самым усиливают иммунный ответ.

Т – клетки иммунной памяти, хранящие информацию о ранее действовавших антигенах и регулирующие вторичный иммунный ответ, который развивается в более короткие сроки.

Тd-лимфоциты (дифференцирующие). Регулируют функцию стволовых кроветворных клеток, соотношение эритроцитарного, тромбоцитарного, лейкоцитарного ростков костного мозга.

В-лимфоциты.

Большинство В-лимфоцитов в ответ на действие антигенов и цитокинов переходят в плазматические клетки, вырабатывают антитела (антителопродуценты).

Кроме этого среди В-лимфоцитов различают:

В-киллеры (такая же функция, как у Т-киллеров).

В-хелперы – усиливают действие Тd-лимфоцитов и Т-супрессоров.

В-супрессоры – тормозят пролиферацию антителопродуцентов.

Существуют ни Т- , ни В-лимфоциты – 0-лимфоциты (предшественники Т- и В-лимфоцитов).

Некоторые исследователи к 0-лимфоцитам относят НК-лимфоциты (натуральные киллеры).

Существуют клетки, несущие маркеры и Т- и В-лимфоцитов (двойные клетки), способны заменять как те, так и другие.

Цитотоксические эффекты:

Секретируют белки, способные пробуравливать отверстия в мембранах чужеродных клеток. Содержат протеолитические ферменты (цитолизины), которые проникают в чужеродную клетку через образовавшиеся поры и разрушают ее.

ИММУНИТЕТ

Иммунитет – способ защиты организма от живых тел и веществ, несущих признаки чужеродной генетической информации.

Иммунологическая регуляция с одной стороны, является неотъемлемой частью гуморальной, так как большинство процессов осуществляется при непосредственном участии гуморальных посредников. Однако нередко иммунная регуляция носит прицельный характер, и тем самым напоминает нервную регуляцию. Лимфоциты и моноциты, а также другие клетки, принимающие участие в иммунном ответе, отдают гуморальный посредник непосредственно органу-мишени. Отсюда иммунологическую регуляцию называют клеточно-гуморальной.

Иммунная система представлена всеми видами лейкоцитов, а также органами, в которых происходит развитие лейкоцитов: костный мозг, тимус, селезенка, лимфатические узлы.

Различают неспецифический и специфический иммунитеты:

1. Неспецифический – направлен против любого чужеродного вещества (антигена). Проявляется в виде гуморального – продукция бактерицидных веществ; и клеточного – фагоцитоз, цитотоксический эффект (1968 г. …)

Фагоцитоз присущ: нейтрофилам, эозинофилам, моноцитам, макрофагам. Цитотоксический эффект еще и лимфоцитам.

2. Специфический – направлен против определенного чужеродного вещества. Также в 2-х формах: гуморальная – продукция антител В-лимфоцитами и плазматическими клетками и клеточная – с участием Т-лимфоцитов.

При иммунном ответе обычно действуют механизмы как гуморального, так и клеточного иммунитета, но в разной степени (при кори – преобладает гуморальный ответ, при контактной аллергии – клеточный).

Плазма крови – первая (жидкая) составляющая ценнейшей биологической среды под названием кровь. Плазма крови забирает на себя до 60% всего объема крови. Вторую часть (40 – 45 %) циркулирующей по кровеносному руслу жидкости берут на себя форменные элементы: эритроциты, лейкоциты, тромбоциты.

Состав плазмы крови – уникальный. Чего там только нет? Различные белки, витамины, гормоны, ферменты – в общем, все, что каждую секунду обеспечивает жизнь человеческого организма.

Состав плазмы крови

Желтоватая прозрачная жидкость, выделенная при образовании свертка в пробирке – и есть плазма? Нет – это сыворотка крови , в которой нет коагулируемого белка (фактора I), он ушел в сгусток. Однако, если взять кровь в пробирку с антикоагулянтом, то он не позволит ей (крови) свернуться, а тяжелые форменные элементы через некоторое время опустятся на дно, сверху же останется также желтоватая, но несколько мутноватая, в отличие от сыворотки, жидкость, вот она и есть плазма крови , мутность которой придают содержащиеся в ней белки, в частности, фибриноген (FI).

Состав плазмы крови поражает своим многообразием. В ней, кроме воды, которая составляет 90 – 93 %, присутствуют компоненты белковой и небелковой природы (до 10%):

плазма в общем составе крови

, которые забирают на себя 7 – 8 % от всего объема жидкой части крови (в 1 литре плазмы содержится от 65 до 85 граммов белков, норма общего белка в крови в биохимическом анализе: 65 – 85 г/л). Основными плазменными белками признаны (до 50% от всех белков или 40 – 50 г/л), (≈ 2,7%) и фибриноген;
Другие вещества белковой природы (компоненты комплемента, углеводно-белковые комплексы и пр.);
Биологически активные вещества (ферменты, гемопоэтические факторы – гемоцитокины, гормоны, витамины);
Низкомолекулярные пептиды – цитокины, которые, в принципе, белки, но с низкой молекулярной массой, они продуцируются преимущественно лимфоцитами, хотя другие клетки крови также к этому причастны. Не глядя на свой «малый рост», цитокины наделены важнейшими функциями, они осуществляют взаимодействие системы иммунитета с другими системами при запуске иммунного ответа;
Углеводы, которые участвуют в обменных процессах, постоянно протекающих в живом организме;
Продукты, полученные в результате этих обменных процессов, которые впоследствии будут удалены почками ( , и др.);
В плазме крови собрано подавляющее большинство элементов таблицы Д. И. Менделеева. Правда, одни представители неорганической природы ( , калий, йод, кальций, сера и др.) в виде циркулирующих катионов и анионов легко поддаются подсчету, другие (ванадий, кобальт, германий, титан, мышьяк и пр.) – по причине мизерного количества, рассчитываются с трудом. Между тем, на долю всех присутствующих в плазме химических элементов приходится от 0,85 до 0,9%.

Таким образом, плазма – это очень сложная коллоидная система, в которой «плавает» все, что содержится в организме человека и млекопитающих и все, что готовится к удалению из него.

Вода – источник Н 2 О для всех клеток и тканей, присутствуя в плазме в столь значительных количествах, она обеспечивает нормальный уровень (АД), поддерживает в более-менее постоянном режиме объем циркулирующей крови (ОЦК).

Различаясь аминокислотными остатками, физико-химическими свойствами и другими характеристиками, белки создают основу организма, обеспечивая ему жизнь. Разделив плазменные белки на фракции, можно узнать содержание отдельных протеинов, в частности, альбуминов и глобулинов, в плазме крови. Так делают с диагностической целью в лабораториях, так делают в промышленных масштабах для получения очень ценных лечебных препаратов.

Среди минеральных соединений наибольшая доля в составе плазмы крови принадлежит натрию и хлору (Na и Cl). Эти два элемента занимают ≈ по 0,3% минерального состава плазмы, то есть, они как бы являются основными, что нередко используется для восполнения объема циркулирующей крови (ОЦК) при кровопотерях. В подобных случаях готовится и переливается доступное и дешевое лекарственное средство – изотонический раствор хлорида натрия. При этом 0,9% р-р NaCl называют физиологическим, что не совсем верно: физиологический раствор должен, кроме натрия и хлора, содержать и другие макро- и микроэлементы (соответствовать минеральному составу плазмы).

Видео: что такое плазма крови

Функции плазмы крови обеспечивают белки

Функции плазмы крови определяются ее составом, преимущественно, белковым. Более детально этот вопрос будет рассмотрен в разделах ниже, посвященных основным белкам плазмы, однако кратко отметить важнейшие задачи, которые решает этот биологический материал, не помешает. Итак, главные функции плазмы крови:

Транспортная (альбумин, глобулины);
Дезинтоксикационная (альбумин);
Защитная (глобулины – иммуноглобулины);
Коагуляционная (фибриноген, глобулины: альфа-1-глобулин – протромбин);
Регуляторная и координационная (альбумин, глобулины);

Это коротко о функциональном назначении жидкости, которая в составе крови постоянно движется по кровеносным сосудам, обеспечивая нормальную жизнедеятельность организма. Но все же некоторым ее компонентам следовало бы уделить больше внимания, к примеру, что читатель узнал о белках плазмы крови, получив столь мало сведений? А ведь именно они, главным, образом, решают перечисленные задачи (функции плазмы крови).

белки плазмы крови

Безусловно, дать полнейший объем информации, затрагивая все особенности белков, присутствующих в плазме, в небольшой статье, посвященной жидкой части крови, наверное, сделать трудновато. Между тем, вполне возможно познакомить читателя с характеристиками основных протеинов (альбумины, глобулины, фибриноген – их считают главными белками плазмы) и упомянуть о свойствах некоторых других веществ белковой природы. Тем более что (как указывалось выше) они обеспечивают качественное выполнение своих функциональных обязанностей этой ценной жидкостью.

Несколько ниже будут рассмотрены основные белки плазмы, однако вниманию читателя хотелось бы представить таблицу, которая показывает, какими протеинами представлены основные белки крови, а также их главное предназначение.

Таблица 1. Основные белки плазмы крови

Основные белки плазмы	Содержание в плазме (норма), г/л	Главные представители и их функциональное назначение
Альбумины	35 - 55	«Строительный материал», катализатор иммунологических реакций, функции: транспорт, обезвреживание, регуляция, защита.
Альфа Глобулин α-1	1,4 – 3,0	α1-антитрипсин, α-кислый протеин, протромбин, транскортин, переносящий кортизол, тироксинсвязывающий белок, α1-липопротеин, транспортирующий жиры к органам.
Альфа Глобулин α-2	5,6 – 9,1	α-2-макроглобулин (главный в группе протеин) - участник иммунного ответа, гаптоглобин - образует комплекс со свободным гемоглобином, церулоплазмин – переносит медь, аполипопротеин В – транспортирует липопротеиды низкой плотности («плохой» холестерин»).
Бета Глобулины: β1+β2	5,4 – 9,1	Гемопексин (связывает гем гемоглобина, чем предотвращает удаление железа из организма), β-трансферрин (переносит Fe), компонент комплемента (участвует в иммунологических процессах), β-липопротеиды – «транспортное средство» для холестеринов и фосфолипидов.
Гамма глобулин γ	8,1 – 17,0	Естественные и приобретенные антитела (иммуноглобулины 5 классов – IgG, IgA, IgM, IgE, IgD), осуществляющие, главным образом, иммунную защиту на уровне гуморального иммунитета и создающие аллергостатус организма.
Фибриноген	2,0 – 4,0	Первый фактор свертывающей системы крови – FI.

Альбумины

Альбумины – это простые белки, которые по сравнению с другими протеинами:

структура альбумина

Проявляют самую высокую устойчивость в растворах, но при этом хорошо растворяются в воде;
Неплохо переносят минусовые температуры, не особо повреждаясь при повторном замораживании;
Не разрушаются при высушивании;
Пребывая в течение 10 часов при довольно высокой для других белков температуре (60ᵒС), не теряют своих свойств.

Способности этих важных белков обусловлены наличием в молекуле альбумина очень большого количества полярных распадающихся боковых цепей, что определяет главные функциональные обязанности белков – участие в обмене и осуществление антитоксического эффекта. Функции альбуминов в плазме крови можно представить следующим образом:

Участие в водном обмене (за счет альбуминов поддерживается необходимый объем жидкости, поскольку они обеспечивают до 80% суммарного коллоидно-осмотического давления крови);
Участие в транспортировке различных продуктов и, особенно, тех, которые с большим трудом поддаются растворению в воде, например, жиров и желчного пигмента – билирубина (билирубин, связавшись с молекулами альбумина, становится безвредным для организма и в таком состоянии переносится в печень);
Взаимодействие с макро- и микроэлементами, поступающими в плазму (кальций, магний, цинк и др.), а также со многими лекарственными препаратами;
Связывание токсических продуктов в тканях, куда данные белки беспрепятственно проникают;
Перенос углеводов;
Связывание и перенос свободных жирных кислот – ЖК (до 80%), направляющихся в печень и другие органы из жировых депо и, наоборот, при этом, ЖК не проявляют агрессии в отношении красных клеток крови (эритроцитов) и гемолиза не происходит;
Защита от жирового гепатоза клеток печеночной паренхимы и перерождения (жирового) других паренхиматозных органов, а, кроме этого, препятствие на пути образования атеросклеротических бляшек;
Регуляция «поведения» некоторых веществ в организме человека (поскольку активность ферментов, гормонов, антибактериальных препаратов в связанном виде падает, данные белки помогают направить их действие в нужное русло);
Обеспечение оптимального уровня катионов и анионом в плазме, защита от негативного воздействия случайно попавших в организм солей тяжелых металлов (комплексируются с ними с помощью тиоловых групп), нейтрализация вредных веществ;
Катализ иммунологических реакций (антиген→антитело);
Поддержание постоянства рН крови (четвертый компонент буферной системы – плазменные белки);
Помощь в «строительстве» тканевых протеинов (альбумины совместно с другими белками составляют резерв «стройматериалов» для столь важного дела).

Синтезируется альбумин в печени. Средний период полужизни данного белка составляет 2 – 2,5 недели, хотя одни «проживают» неделю, а другие – «работают» до 3 – 3,5 недель. Путем фракционирования белков из плазмы доноров получают ценнейший лечебный препарат (5%, 10% и 20% раствор), имеющий аналогичное название. Альбумин является последней фракцией в процессе, поэтому его производство требует немалых трудовых и материальных затрат, отсюда и стоимость лечебного средства.

Показаниями к использованию донорского альбумина являются различные (в большинстве случаев довольно тяжелые) состояния: большая, создающая угрозу жизни, потеря крови, падение уровня альбумина и снижение коллоидно-осмотического давления по причине различных заболеваний.

Глобулины

Эти белки забирают меньшую долю по сравнению с альбумином, однако довольно ощутимую среди других протеинов. В лабораторных условиях глобулины разделяют на пять фракций: α-1, α-2, β-1, β-2 и γ-глобулины. В условиях производства для получения препаратов из фракции II + III выделяют гамма-глобулины, которые впоследствии будут использованы для лечения различных болезней, сопровождающихся нарушением в системе иммунитета.

разнообразие форм видов белков плазмы

В отличие от альбуминов, вода для растворения глобулинов не подходит, поскольку в ней они не растворяются, зато нейтральные соли и слабые основания вполне подойдут для приготовления раствора данного белка.

Глобулины – весьма значимые плазменные протеины, в большинстве случаев – это белки острой фазы. Не глядя на то, что их содержание находится в пределах 3% от всех плазменных белков, они решают важнейшие для организма человека задачи:

Альфа-глобулины участвуют во всех воспалительных реакциях (в биохимическом анализе крови отмечается повышение α-фракции);
Альфа- и бета-глобулины, находясь в составе липопротеинов, осуществляют транспортные функции (жиры в свободном состоянии в плазме появляются очень редко, разве что после нездоровой жирной трапезы, а в нормальных условиях холестерин и другие липиды связаны с глобулинами и образуют растворимую в воде форму, которая легко транспортируется из одного органа в другой);
α- и β-глобулины участвуют в холестериновом обмене (см. выше), что определяет их роль в развитии атеросклероза, поэтому неудивительно, что при патологии, протекающей с накоплением липидов, в сторону увеличения изменяются значения бета-фракции;
Глобулины (фракция альфа-1) переносят витамин В12 и отдельные гормоны;
Альфа-2-глобулин находится в составе принимающего очень активное участие в окислительно-восстановительных процессах гаптоглобина – этот острофазный белок связывает свободный гемоглобин и, таким образом, препятствует выведению железа из организма;
Часть бета-глобулинов совместно с гамма-глобулинами решает задачи иммунной защиты организма, то есть, является иммуноглобулинами;
Представители альфа, бета-1 и бета-2-фракций переносят стероидные гормоны, витамин А (каротин), железо (трансферрин), медь (церулоплазмин).

Очевидно, что внутри своей группы глобулины несколько отличаются друг от друга (прежде всего, своим функциональным назначением).

Следует заметить, что с возрастом или при отдельных заболеваниях печень может начать производить не совсем нормальные глобулины альфа и бета, при этом, измененная пространственная структура макромолекулы белков не лучшим образом отразится на функциональных способностях глобулинов.

Гамма-глобулины

Гамма-глобулины – белки плазмы крови, обладающие наименьшей электрофоретической подвижностью, эти протеины составляют основную массу естественных и приобретенных (иммунных) антител (АТ). Гамма-глобулины, образованные в организме после встречи с чужеродным антигеном, называют иммуноглобулинами (Ig). В настоящее время с приходом в лабораторную службу цитохимических методов стало возможным исследование сыворотки с целью определения в ней иммунных белков и их концентраций. Не все иммуноглобулины, а их известно 5 классов, имеют одинаковую клиническую значимость, кроме того, их содержание в плазме зависит от возраста и меняется при различных ситуациях (воспалительные заболевания, аллергические реакции).

Таблица 2. Классы иммуноглобулинов и их характеристика

Класс иммуноглобулинов (Ig)	Содержание в плазме (сыворотке), %	Основное функциональное назначение
G	Ок. 75	Антитоксины, антитела, направленные против вирусов и грамположительных микробов;
A	Ок. 13	Антиинсулярные АТ при сахарном диабете, антитела, направленные против капсульных микроорганизмов;
M	Ок. 12	Направление – вирусы, грамотрицательные бактерии, форсмановские и вассермановские антитела.
E	0,0…	Реагины, специфические АТ против различных (определенных) аллергенов.
D	У эмбриона, у детей и взрослых, возможно, обнаружение следов	Не учитываются, поскольку клинической значимости не имеют.

Концентрация иммуноглобулинов разных групп имеет заметные колебания у детей младшей и средней возрастной категории (преимущественно за счет иммуноглобулинов класса G, где отмечаются довольно высокие показатели – до 16 г/л). Однако приблизительно после 10-летнего возраста, когда прививки сделаны и основные детские инфекции перенесены, содержание Ig (в том числе, IgG) снижается и устанавливается на уровне взрослых:

IgM – 0,55 – 3,5 г/л;

IgA – 0,7 – 3,15 г/л;

IgG – 0,7 – 3,5 г/л;

Фибриноген

Первый фактор свертывания (FI – фибриноген), который при образовании сгустка переходит в фибрин, формирующий сверток (наличие в плазме фибриногена отличает ее от сыворотки), по сути, относится к глобулинам.

Фибриноген с легкостью осаждается 5% этанолом, что используется при фракционировании белков, а также полунасыщенным раствором хлорида натрия, обработкой плазмы эфиром и повторным замораживанием. Фибриноген термолабилен и полностью сворачивается при температуре 56 градусов.

Без фибриногена не образуется фибрин, без него не останавливается кровотечение. Переход данного белка и образование фибрина осуществляется с участием тромбина (фибриноген → промежуточный продукт – фибриноген В → агрегация тромбоцитов → фибрин). Начальные стадии полимеризации фактора свертывания можно повернуть вспять, однако под влиянием фибринстабилизирующего фермента (фибриназа) происходит стабилизация и течение обратной реакции исключается.

Участие в реакции свертывания крови – главное функциональное назначение фибриногена, но он имеет и другие полезные свойства, например, по ходу выполнения своих обязанностей, укрепляет сосудистую стенку, производит небольшой «ремонт», прилипая к эндотелию и закрывая тем самым маленькие дефекты, которые то и дело возникают в процессе жизни человека.

Белки плазмы в качестве лабораторных показателей

В лабораторных условиях для определения концентрации плазменных белков можно работать с плазмой (кровь берут в пробирку с антикоагулянтом) или проводить исследование сыворотки, отобранной в сухую посуду. Белки сыворотки крови ничем не отличаются от плазменных протеинов, за исключением фибриногена, который, как известно, в сыворотке крови отсутствует и который без антикоагулянта уходит на образование сгустка. Основные протеины меняют свои цифровые значения в крови при различных патологических процессах.

Повышение концентрации альбумина в сыворотке (плазме) – редчайшее явление, которое случается при обезвоживании либо при чрезмерном поступлении (внутривенное введение) альбумина высоких концентраций. Снижение уровня альбумина может указывать на истощение функциональных возможностей печени, на проблемы с почками либо на нарушения в желудочно-кишечном тракте.

Увеличение или снижение белковых фракций характерно ряду патологических процессов, например, острофазные протеины альфа-1- и альфа-2-глобулины, повышая свои значения, могут свидетельствовать об остром воспалительном процессе, локализованном в органах дыхания (бронхи, легкие), затрагивающем выделительную систему (почки) либо сердечную мышцу (инфаркт миокарда).

Особенное место в диагностике различных состояний отводится фракции гамма-глобулинов (иммуноглобулинов). Определение антител помогает распознать не только инфекционное заболевание, но и дифференцировать его стадию. Более подробные сведения об изменении значений различных белков (протеинограмма) читатель может почерпнуть в отдельном .

Отклонения от нормы фибриногена проявляют себя нарушениями в системе гемокоагуляции, поэтому данный белок является важнейшим лабораторным показателем свертывающих способностей крови (коагулограмма, гемостазиограмма).

Что касается других важных для организма человека белков, то при исследовании сыворотки, используя определенные методики, можно найти практически любые, которые интересны для диагностики заболеваний. Например, рассчитывая концентрацию (бета-глобулин, острофазный белок) в пробе и рассматривая его не только в качестве «транспортного средства» (хотя это, наверное, в первую очередь), врач узнает степень связывания протеином трехвалентного железа, высвобождаемого красными кровяными тельцами, ведь Fe 3+ , как известно, присутствуя в свободном состоянии в организме, дает выраженный токсический эффект.

Исследование сыворотки с целью определения содержания (острофазный белок, металлогликопротеин, переносчик меди) помогает диагностировать такую тяжелую патологию, как болезнь Коновалова-Вильсона (гепатоцеребральная дегенерация).

Таким образом, исследуя плазму (сыворотку), можно определить в ней содержание и тех белков, которые жизненно необходимы, и тех, которые появляются в анализе крови, как показатель патологического процесса (например, ).

Плазма крови – лечебное средство

Заготовка плазмы в качестве лечебного средства началась еще в 30 годах прошлого столетия. Сейчас нативную плазму, полученную путем спонтанного оседания форменных элементов в течение 2 суток, уже давно не используют. На смену устаревшим пришли новые методы разделения крови (центрифугирование, плазмаферез). Кровь после заготовки подвергается центрифугированию и разделяется на компоненты (плазма + форменные элементы). Жидкая часть крови, полученная подобным образом, обычно замораживается (свежезамороженная плазма) и, во избежание заражения гепатитами, в частности, гепатитом С, который имеет довольно длинный инкубационный период, направляется на карантинное хранение. Замораживание данной биологической среды при ультранизких температурах позволяет хранить ее год и более, чтобы потом использовать для приготовления препаратов (криопреципитат, альбумин, гамма-глобулин, фибриноген, тромбин и др.).

В настоящее время жидкая часть крови для переливаний все чаще заготавливается методом плазмафереза, который наиболее безопасен для здоровья доноров. Форменные элементы после центрифугирования возвращаются путем внутривенного введения, а потерянные с плазмой белки в организме сдавшего кровь человека быстро регенерируются, приходят в физиологическую норму, при этом, не нарушая функции самого организма.

Кроме свежезамороженной плазмы, переливаемой при многих патологических состояниях, в качестве лечебного средства используют иммунную плазму, полученную после иммунизации донора определенной вакциной, например, стафилококковым анатоксином. Такую плазму, имеющую высокий титр антистафилококковых антител, используют также для приготовления антистафилококкового гамма-глобулина (иммуноглобулин человека антистафилококковый) – препарат довольно дорогостоящий, поскольку его производство (фракционирование белков) требует немалых трудовых и материальных затрат. И сырьем для него служит – плазма крови иммунизированных доноров.

Своего рода иммунной средой является и плазма антиожоговая. Давно замечено, что кровь людей, переживших подобный ужас вначале несет токсические свойства, однако спустя месяц в ней начинают обнаруживаться ожоговые антитоксины (бета- и гамма-глобулины), которые могут помочь «друзьям по несчастью» в остром периоде ожоговой болезни.

Разумеется, получение подобного лечебного средства сопровождается определенными трудностями, не глядя на то, что в период выздоровления потерянная жидкая часть крови восполняется донорской плазмой, поскольку организм обожженных людей испытывает белковое истощение. Однако донор должен быть взрослым и в другом отношении – здоровым, а его плазма должна иметь определенный титр антител (не менее 1: 16). Иммунная активность плазмы реконвалесцентов сохраняется около двух лет и через месяц после выздоровления ее можно забирать у доноров-реконвалесцентов уже без компенсации.

Из плазмы донорской крови для людей, страдающих гемофилией или другой патологией свертывания, которая сопровождается снижением антигемофильного фактора (FVIII), фактора фон Виллебранда (ФВ, VWF) и фибриназы (фактор XIII, FXIII), готовится гемостатическое средство, называемое криопреципитатом. Его действующее вещество – фактор свертывания VIII.

Видео: о сборе и использовании плазмы крови

Фракционирование белков плазмы в промышленных масштабах

Между тем, использование цельной плазмы в современных условиях далеко не всегда оправдано. Причем, как с терапевтических, так и с экономических точек зрения. Каждый из плазменных белков несет свои, присущие только ему, физико-химические и биологические свойства. И вливать бездумно столь ценный продукт человеку, которому нужен конкретный белок плазмы, а не вся плазма, нет никакого смысла, к тому же – дорого в материальном плане. То есть, одна и та же доза жидкой части крови, разделенная на составляющие, может принести пользу нескольким пациентам, а не одному больному, нуждающемуся в отдельном препарате.

Промышленный выпуск препаратов был признан в мире после разработок в этом направлении ученых Гарвардского университета (1943 год). В основу фракционирования белков плазмы лег метод Кона, суть которого – осаждение фракций протеинов ступенчатым добавлением этилового спирта (концентрация на первом этапе – 8%, на завершающем – 40%) в условиях низких температур (-3ºС – I стадия, -5ºС – последняя). Безусловно, метод несколько раз модифицировался, однако и теперь (в разных модификациях) его используют для получения препаратов крови на всей планете. Вот его краткая схема:

На первой стадии осаждается белок фибриноген (осадок I) – данный продукт после специальной обработки пойдет в лечебную сеть под собственным названием или войдет в набор для остановки кровотечений, называемый «Фибриностатом»);
Вторую стадию процесса представляет супернатант II + III (протромбин, бета- и гамма-глобулины ) – эта фракция пойдет на производство препарата, который называется гамма-глобулин человека нормальный , либо будет выпущена, как лечебное средство под названием антистафилококковый гамма-глобулин . В любом случае, из супернатанта, полученного на второй стадии, можно приготовить препарат, содержащий большое количество антимикробных и антивирусных антител;
Третья, четвертая стадии процесса нужны для того, чтобы добраться до осадка V (альбумин + примесь глобулинов);
97 – 100% альбумин выходит лишь на завершающей стадии, после чего с альбумином еще долго придется работать, пока он не поступит в лечебные учреждения (5, 10, 20% альбумин).

Но это – всего лишь краткая схема, подобное производство на самом деле занимает много времени и требует участия многочисленного персонала разной степени квалификации. На всех этапах процесса будущее ценнейшее лекарство находится под постоянным контролем различных лабораторий (клинической, бактериологической, аналитической), ведь все параметры препарата крови на выходе должны строго соответствовать всем характеристикам трансфузионных сред.

Таким образом, плазма, помимо того, что в составе крови она обеспечивает нормальную жизнедеятельность организма, может быть еще важным диагностическим критерием, показывающим состояние здоровья, или же спасать жизнь других людей, используя свои уникальные свойства. И это не все о плазме крови. Мы не стали давать полнейшую характеристику всем ее белкам, макро- и микроэлементам, досконально описывать ее функции, ведь все ответы на оставшиеся вопросы можно найти на страницах СосудИнфо.